Title: ETH_Sem3 / PC_II / Woche_11

Q: Mit dem Begriff der [...] beschreibt man die [...]
A: Katalyse; Beschleunigung einer Reaktion durch einen Stoff, der in der stöchiometrischen Gleichung nicht auftritt, also durch die Reaktion weder verbraucht noch gebildet wird.

Q: [...], so spricht man von [...].
A: Besitzt ein Stoff, der während der Reaktion gebildet wird, die Fähigkeit gerade diese Reaktion zu beschleunigen; Autokatalyse

Q: Die durch einen sogenannten [...] verursachte [...] bezeichnen wir als [...].
A: Inhibitor; Verlangsamung oder Hemmung einer Reaktion; Inhibition

Q: Der [...], bzw. der [...] beeinflusst [...].
A: Katalysator; Inhibitor; das chemische Gleichgewicht nicht, oder nur unwesentlich

Beispiel Kettenreaktion mit Radikalen als Katalysatoren: Chlorkatalysierte Vinylchloridherstellung
Stöchiometrie: \(C_2H_4Cl_2 = C_2H_3Cl + HCl\)
Mechanismus:
\[Cl_2 \xrightarrow{k_1([M], Wand)} 2Cl\]\[2Cl \xrightarrow{k_{-1}([M], Wand)} Cl_2\]\[Cl + C_2H_4Cl_2 \xrightarrow{k_{II} } C_2H_3Cl_2 + HCl\]\[C_2 H_3Cl_2 \xrightarrow{k_{III}(M)} C_2H_3Cl + Cl\]Mit QS für \(C_2H_3Cl_2\) erhalten wir dann die Reaktionsgeschwindigkeit
\[-\frac{d[C_2H_4Cl_2]}{dt} = k_{II} \sqrt{K_{I, eq} [Cl_2]} = k_{eff} [C_2H_4Cl_2]\]

Enzyme E sind biologische Moleküle, die biochemische Reaktionen katalysieren. Das Substrat S ist das Molekül, auf welches das Enzym wirkt, um die Produktbildung P zu beschleunigen: (Bruttorxn)
Back Extra: \[\text{Bruttorxn: } S \overset{E}{=} P\]

Q: Michaelis-Menten-Mechanismus?
A: \[E + S \xrightleftharpoons[k_{-1}]{k_1} (ES) \xrightleftharpoons[k_{-2}]{k_2} E+P\]Wobei \((ES)\) den Enzym-Substrat-Komplex bezeichnet.

Q: Wie finden wir die Produktbildungsgeschwindigkeit beim Michaelis-Menten-Mechanismus (Ohne Hemmung)?\[E + S \xrightleftharpoons[k_{-1}]{k_1} (ES) \xrightleftharpoons[k_{-2}]{k_2} E+P\]\[\text{mit } [P] \ll [S]\]
A: Wir nehmen für \((ES)\) QS an: \(\frac{d[(ES)]}{dt} = k_1 [E][S] - (k_{-1} + k_2)[(ES)] + k_{-2}[E][P] \approx 0\) und finden für \([P] \ll [S]\): \[[(ES)] = \frac{k_1}{k_{-1} + k_2} [E][S]\]Womit \[v = \frac{d[P]}{dt} = k_2[(ES)] = \frac{k_1 k_2}{k_{-1} + k_2} [E][S]\]
oder mit entsprechend gewählten Konstanten:\[v = \frac{v_{max}[S]}{K_m + [S]}\]

Drei Grenzfälle der Michaelis-Menten-Kinetik:
\[v = \frac{v_{max}[S]}{K_m + [S]}\]
1. \([S] \ll K_m\): \(v = \frac{k_2}{K_m} [E]_0[S] = k_{eff}[S]\)
2. \([S] \gg K_m\): \(v = v_{max} = k_2 [E]_0\)
3. \([S] = K_m\): \(v = \frac{1}{2}v_{max} = \frac{v_{max} [S]}{K_m + [S]}\)

Q: Linearisierung der Michaelis-Menten-Gleichung nach Lineweaver-Burk:
\[v = \frac{v_{max}[S]}{K_m + [S]}\]
A: \[\frac{1}{v} = \frac{K_m + [S]}{v_{max}[S]} = \frac{K_m}{v_{max} } \frac{1}{[S]} + \frac{1}{v_{max} }\]

Q: Linearisierung der Michaelis-Menten-Gleichung nach Eadie-Hofstee:
\[v = \frac{v_{max}[S]}{K_m + [S]}\]
A: \[v = -K_m \frac{v}{[S]} + v_{max}\]\[v_{max} = K_m \frac{v}{[S]} + v\]

Q: Linearisierung der Michaelis-Menten-Gleichung nach Dixon-Hanes-Woolf:
\[v = \frac{v_{max}[S]}{K_m + [S]}\]
A: \[\frac{[S]}{v} = \frac{K_m}{v_{max} } + \frac{1}{v_{max} } [S]\]

Verschiedene Arten der Enzymhemmung:
- Das Enzym verliert seine Wirksamkeit durch Protonierung
- Reversible Strukturumwandlungen aufgrund niedriger Temperatur
- Zerstörung Enzym aufgrund hoher Temperatur
- Vergiftung und irreversible Hemmung, z.B. durch \(Cu^{2+}, Hg^{2+}, CN^-\)
- Kompetitive Hemmung mit Inhibitor \(I\): \(E+I \rightleftharpoons EI\)
- Unkompetitive Hemmung durch Inhibitor \(I\): \(ES + I \rightleftharpoons ESI\)
- Nicht-kompetitive Hemmung durch Inhibitor \(I\): Beide Rxn von obendran.

Q: Für die [...]:
\[E+S \xrightleftharpoons[k_{-1}]{k_1} ES\]\[ES \xrightarrow{k_2} E+P\]\[E+I \xrightleftharpoons[k_{-3}]{k_3} EI\]erhalten wir die Produktbildungsgeschwindigkeit:
\[v = [...]\]Mit der Lineweaver-Burk Linearisierung ergibt sich dann\[[...]\]
A: kompetitive Hemmung; \frac{v_{max} [S]}{[S] + K_m\bigg(1+\frac{[I]}{K_{EI} } \bigg) }; \frac{1}{v} = \frac{1}{v_{max} } + \frac{K_m}{v_{max} } \bigg(1 + \frac{[I]}{K_{EI} } \bigg) \frac{1}{[S]}